az ellenanyag Fab-szakaszának kapcsolódása az antigénhez a változó (VH és VL) gomolyokkal.
(→ellenanyagok szerkezete) A VH és VL gomolyokban vannak állandó sorrendű aminosavszakaszok (framework region [FR]) és három változó sorrendű szakasz (complementarity-determining regions [CDRs]; CDR1, CDR2 és CDR3); a CDR3 a legváltozékonyabb. A VH és VL hat változó aminosavsora együtt ismeri fel és köti meg az antigén-meghatározót, mindegyik karon külön. Vagyis egy ellenanyag – mivel két Fab-szakasza van – két azonos vagy különböző antigén-meghatározóhoz kapcsolódhat, jelentősen fokozva az antigének hatékonyságát. Kapcsolódhat pl. egy kórokozó két antigénjéhez, vagy két kórokozóhoz. A hat változószakasz háromirányú „zsebet” (three-dimensional pocket) alkot; az antigén ebbe illeszkedik saját tükörképeként. A zsebek mintázódnak fajlagosan az antigén-meghatározóknak megfelelően, azaz ezek felelősek az ellenanyagok fajlagosságáért. A társult ellenanyagok, mint pl. sIgA, sIgM, több ponton is kötődhetnek. A kapcsolódás visszafordítható, gyenge kötésekkel (hidrogénkötések, töltésvonzás, sóhidak, van der Waals-kölcsönhatás) jön létre.
A kötődések mértékét kétféle mutatóval jellemezzük:
• Kötéserősség* (affinity, affinitás) egyetlen Fab és az antigén kötődésének erősségét, vagyis az egy pontban (monovalent) kötődés erősségét fejezi ki. Az antigénhez erősen kapcsolódó ellenanyagok (high affinity antibodies, antigénfogékony ellenanyagok) gyorsan hatnak, és már kevesebb is hatásosabb a fertőzéssel szemben, mint a gyengébben kötődőkből (low affinity antibodies).
• Összkötéserősség* (avidity, aviditas) az ellenanyagok összessége által létrehozott kapcsolódás erőssége, vagyis a több pontban (multivalent) kapcsolódás összesített erőssége. Függ a kötéserősségtől, a kapcsolódások számától és az antigén, ellenanyag szerkezetétől.